Различают химические, физические и биологические свойства белков.
Физические свойства. Белки относятся к высокомолекулярным соединениям, в состав которых входят сотни и даже тысячи аминокислотных остатков, объединенных в макромолекулярную структуру. Молекулярная масса белков колеблется от 6000 (нижний предел) до 1 000 000 и выше и зависит от количества отдельных полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка. Такие полипептидные цепи получили название субъединиц. Их молекулярная масса также варьирует в широких пределах: от 6000 до 100 000 и более дальтон.
Белковые вещества разнообразны по своему агрегатному состоянию. Часто это твердые аморфные тела в виде белых порошков. Белки шерсти (кератин) и шелка (фиброин) — прочные волокна. Некоторые белки получены в кристаллическом состоянии (гемоглобин крови). Многие имеют консистенцию вязких жидкостей или студней.
Все белки нерастворимы в безводном спирте и других органических растворителях. Многие белки растворяются в воде и в разбавленных растворах солей, но образуют не истинные, а коллоидные растворы. Имеются и белки, совершенно не растворяющиеся в воде.
Растворы природных белков оптически активны (обычно отклоняют плоскость поляризации влево). Белки также способны рассеивать световые лучи ввиду значительных размеров белковых частиц и поглощать ультрафиолетовые лучи. Перечисленные оптические свойства белков используют при их количественном определении, измерении молекулярной массы и т.п.
Одним из характерных физических свойств белков является их способность адсорбировать на поверхности молекул (а иногда и захватывать внутрь молекулы) низкомолекулярные органические соединения и ионы. С этим свойством белков связана их транспортная функция в организме: некоторые белки являются хорошими переносчиками продуктов обмена.
Химические свойства. Химические свойства белков отличаются исключительным разнообразием. Обладая аминокислотными радикалами различной химической природы, белковые тела способны давать широкий круг реакций
Особо важную роль в обеспечении определенных структурных особенностей белковых молекул и ряда их биологических свойств имеют реакций между радикалами аминокислотных остатков в пределах одной и той же белковой молекулы. При этом выявляется отчетливая зависимость третичной структуры белков от ряда внешних условий: рК среды, концентрации солей в растворе, окислительно-восстановительного режима клетки и др. Весьма характерна для белков реакция гидролиза пептидных связей. Располагая значительным числом основных и кислых групп, белки проявляют амфотерные качества.
1. Свертывание и денатурация. Белки, обладающие всеми характерными природными свойствами, называются нативными. Часто под влиянием очень мягкой обработки, например легкого встряхивания, и тем более при грубых физических или химических воздействиях белки быстро теряют нативность и переходят в денатурированное состояние. Изменение уникальной структуры нативного белка, сопровождающееся потерей характерных для него свойств: растворимости, биологической активности, электрофоретической подвижности и т.п., называется денатурацией. Денатурация, как правило, затрагивает третичную и частично вторичную структуры белковой молекулы и не сопровождается какими-либо изменениями первичной структуры. Поэтому при денатурации белка нарушаются главным образом дисульфидные мостики, солевые и водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия в белковой молекуле. При определенных условиях денатурированный белок можно частично или полностью вернуть к исходному состоянию. Такой белок называют ренатурированным.
2. Гидролиз белков. Белки нацело гидролизуются до аминокислот конц. Н2SO4 при н.у. или 2% HCl при нагревании и повышенном давлении. Гидролиз белков является способом выделения аминокислот.
3. Биуретовая реакция. Это качественная реакция на пептидную связь.
Красно-фиолетовое окрашивание.
4. Амфотерность белков.
Основной характер:
Кислый характер:
5. Нингирдиновая реакция – качественное определение аминогрупп в белках с нингидрином, сине-фиолетовая окраска.
6. Ксантопротеиновая реакция. Это качественная реакция на наличие в белке остатков ароматических аминокислот – фенилаланина и тирозина.
7. Реакция Базена. Это качественная реакция на наличие в белке триптофана.
Наблюдается сине-фиолетовое окрашивание.
Впервые белок был получен (в виде клейковины ) в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари из пшеничной муки. Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана де Фуркруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков коагулировать ( денатурировать ) под воздействием нагревания или кислот . В то время были исследованы такие белки, как альбумин («яичный белок»), фибрин (белок из крови ) и глютен из зерна пшеницы .