Свойства белков

Различают химические, физические и биологические свойства белков.

Физические свойства. Белки относятся к высокомолекулярным соединениям, в сос­тав которых входят сотни и даже тысячи аминокислотных ос­татков, объединенных в макромолекулярную структуру. Молеку­лярная масса белков колеблется от 6000 (нижний предел) до 1 000 000 и выше и зависит от количества отдельных полипеп­тидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка. Такие полипептидные цепи получили название субъединиц. Их молекулярная масса также варьирует в широких пре­делах: от 6000 до 100 000 и более дальтон.

Белковые вещества разнообразны по своему агрегатному со­стоянию. Часто это твердые аморфные тела в виде белых порошков. Белки шерсти (кератин) и шелка (фиброин)  прочные волокна. Некоторые белки получены в кристаллическом состоянии (гемогло­бин крови). Многие имеют консистенцию вязких жидкостей или студней.

Все белки нерастворимы в безводном спирте и других орга­нических растворителях. Многие белки растворяются в воде и в разбавленных растворах солей, но образуют не истинные, а коллоидные растворы. Имеются и белки, совершенно не растворяю­щиеся в воде.

Растворы природных белков оптически активны (обычно откло­няют плоскость поляризации влево). Белки также способны рассеивать световые лучи ввиду значитель­ных размеров белковых частиц и поглощать ультрафиолетовые лучи. Перечисленные оптические свойства белков используют при их коли­чественном определении, измерении молекулярной массы и т.п.

Одним из характерных физических свойств белков является их способность адсорбировать на поверхности молекул (а иногда и захва­тывать внутрь молекулы) низкомолекулярные органические соединения и ионы. С этим свойством белков связана их транспортная функция в организме: некоторые белки являются хорошими переносчиками продуктов обмена.

Химические свойства. Химические свойства белков отличаются исключительным разно­образием. Обладая аминокислотными радикалами различной химической природы, белковые тела способны давать широкий круг реакций

Особо важную роль в обеспечении определенных структурных осо­бенностей белковых молекул и ряда их биологических свойств имеют реакций между радикалами аминокислотных остатков в пределах од­ной и той же белковой молекулы. При этом выявляется отчетливая за­висимость третичной структуры белков от ряда внешних условий: рК среды, концентрации солей в растворе, окислительно-восстановительно­го режима клетки и др. Весь­ма характерна для белков реакция гидролиза пептидных связей. Рас­полагая значительным числом основных и кислых групп, белки прояв­ляют амфотерные качества.

1. Свертывание и денатурация. Бел­ки, обладающие всеми характерными природными свойствами, назы­ваются нативными. Часто под влиянием очень мягкой обработки, на­пример легкого встряхивания, и тем более при грубых физических или химических воздействиях белки быстро теряют нативность и переходят в денатурированное состояние. Изменение уникальной структуры нативного белка, сопровождающееся потерей характерных для него свойств: растворимости, биологической активности, электрофоретической подвижности и т.п., называется денатурацией. Денатурация, как правило, затрагивает третичную и частично вторичную структуры бел­ковой молекулы и не сопровождается какими-либо изменениями пер­вичной структуры. Поэтому при денатурации белка нарушаются глав­ным образом дисульфидные мостики, солевые и водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия в белковой молекуле. При опре­деленных условиях денатурированный белок можно частично или пол­ностью вернуть к исходному состоянию. Такой белок называют ренатурированным.

2. Гидролиз белковБелки нацело гидролизуются до аминокислот конц. Н2SOпри н.у. или 2% HCl при нагревании и повышенном давлении. Гидролиз белков является способом выделения аминокислот.

3. Биуретовая реакция. Это качественная реакция на пептидную связь.

Красно-фиолетовое окрашивание.

4. Амфотерность белков.

Основной характер:

Кислый характер:

5. Нингирдиновая реакция  качественное определение аминогрупп в белках с нингидрином, сине-фиолетовая окраска.

6. Ксантопротеиновая реакция. Это качественная реакция на наличие в белке остатков ароматических аминокислот  фенилаланина и тирозина.

7. Реакция Базена. Это качественная реакция на наличие в белке триптофана.

Наблюдается сине-фиолетовое окрашивание.

the best essay writing service order essay

One thought on “Свойства белков

  1. solom Ответ

    Впервые белок был получен (в виде клейковины ) в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари из пшеничной муки. Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана де Фуркруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков коагулировать ( денатурировать ) под воздействием нагревания или кислот . В то время были исследованы такие белки, как альбумин («яичный белок»), фибрин (белок из крови ) и глютен из зерна пшеницы .

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *